�ber die Spaltung synthetischer Sialins�ure-?-Ketoside durch Neuraminidase
Identification
- Clé publique
- radar:r-007f7b96df1d8d590938dbea4fcd6617
- Auteurs
- P. Meindl · H. Tuppy
- Année déclarée
- —
- Langue déclarée
- German
- Type source
- publication
- Première détection
- 2026-11-13T09:04:14.012696+00:00
- Dernière observation des métadonnées
- 2026-11-13T09:04:14.012696+00:00
- Dernière vérification HTTP
- Non effectuée
Résumé documentaire — langue originale
Von den synthetischen Ketosiden der N-Acetyl-d-neuraminsaure werden nur die weniger stark linksdrehenden, als α-Ketoside bezeichneten Anomeren durch die Neuraminidasen vonVibrio cholerae und Influenzavirus hydrolysiert. Die Natur des α-ketosidisch gebundenen Restes ist fur die Spaltbarkeit von untergeordneter Bedeutung. DieMichaelis-Konstanten fur die enzymatische Hydrolyse von 2-Alkyl- und 2-Aralkyl-N-acetyl-α-d-neuraminsauren liegen ebenso wie fur die des naturlich vorkommenden Trisaccharides N-Acetylneuraminyl-lactose in der Grosenordnung von 10−3m. Fur quantitative bestimmungen der enzymatischen Wirksamkeit von Neuraminidase-Praparaten ist die gut kristallisierende und rasch spaltbare 2-m-Nitrobenzyl-N-acetyl-α-d-neuraminsaure besonders geeignet. α-Ketoside der N-Glykolyl-d-neuraminsaure werden vonV. cholerae-Neuraminidase ebenfalls, wenn auch langsamer, hydrolysiert. Die Methylester der α-Methyl-ketoside von N-Acetyl- und N-Glykolyl-d-neuraminsaure sind enzymatisch nicht spaltbar.
Identifiants
- DOI
- 10.1007/bf00932777
Repères documentaires
- Famille documentaire
- unknown
- Types déclarés par les sources
- publication
- Éditeurs
- Springer Science and Business Media LLC
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Sources
OpenAIRE · Document 1
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P. Meindl; H. Tuppy. �ber die Spaltung synthetischer Sialins�ure-?-Ketoside durch Neuraminidase. https://doi.org/10.1007/bf00932777
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