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UDTR — Radar mondial des droits de la Nature

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Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering

Identification

Clé publique
radar:r-da7a7f87b6ab3ef5c068be287c475f5e
Auteurs
Guoqiang Guan · Beidian Li · Ling Xu · Jingya Qian · Bin Zou · Shuhao Huo · Zhongyang Ding · Kai Cui · Feng Wang
Année déclarée
2025
Langue déclarée
en
Type source
review
Première détection
2026-11-13T12:50:17.253341+00:00
Dernière observation des métadonnées
2026-11-13T12:50:17.253341+00:00
Dernière vérification HTTP
Non effectuée

Institutions déclarées par la source

Jiangsu University · Jiangnan University · Chinese Academy of Agricultural Sciences · Feed Research Institute

Pays d’affiliation déclarés

CN

Résumé documentaire — langue originale

Laccase, a member of the blue multicopper oxidase family, is widely distributed across diverse taxonomic groups, including fungi, bacteria, plants, and insects. This enzyme drives biocatalytic processes through the oxidation of phenolic compounds, aromatic amines, and lignin derivatives, underpinning its significant potential in the food industry, cosmetics, and environmental remediation. However, wild-type laccases face critical limitations, such as low catalytic efficiency, insufficient expression yields, and poor stability. To address these bottlenecks, this review systematically examines optimization strategies for heterologous laccase expression by fungal and bacterial systems. Additionally, we discuss protein engineering for laccase modification, with a focus on the structural basis and active-site redesign. The comprehensive analysis presented herein provides strategic suggestions for advancing laccase engineering, ultimately establishing a theoretical framework for developing high-efficiency, low-cost engineered variants for large-scale biomanufacturing and green chemistry applications.

Identifiants

OPENALEX
https://openalex.org/W4411435942
DOI
10.3390/microorganisms13061422
PMID
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40572310
PMCID
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/12195979

Repères documentaires

Famille documentaire
unknown
Types déclarés par les sources
review
Éditeurs
Multidisciplinary Digital Publishing Institute

Les mentions d’entités ne constituent pas une preuve de reconnaissance juridique. La juridiction étudiée est distincte du pays d’affiliation des auteurs.

Sources

OpenAlex · Document 1

Citer cette référence

Guoqiang Guan; Beidian Li; Ling Xu; Jingya Qian; Bin Zou; Shuhao Huo; Zhongyang Ding; Kai Cui; Feng Wang. Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering. 2025. https://doi.org/10.3390/microorganisms13061422

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APA
Guoqiang Guan; Beidian Li; Ling Xu; Jingya Qian; Bin Zou; Shuhao Huo; Zhongyang Ding; Kai Cui; Feng Wang. (2025). Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering. https://doi.org/10.3390/microorganisms13061422
Chicago
Guoqiang Guan; Beidian Li; Ling Xu; Jingya Qian; Bin Zou; Shuhao Huo; Zhongyang Ding; Kai Cui; Feng Wang. Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering. 2025. https://doi.org/10.3390/microorganisms13061422
ISO 690
Guoqiang Guan; Beidian Li; Ling Xu; Jingya Qian; Bin Zou; Shuhao Huo; Zhongyang Ding; Kai Cui; Feng Wang. Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering. 2025. https://doi.org/10.3390/microorganisms13061422

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UDTR — Bibliothèque juridique mondiale des droits de la Nature. Improving the Properties of Laccase Through Heterologous Expression and Protein Engineering. Notice documentaire: https://www.declarationuniverselledesdroitsdelarbre.org/global-rights-of-nature-radar/reference/r-da7a7f87b6ab3ef5c068be287c475f5e/ · Dernière vérification HTTP : non effectuée

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Données de cette version figée

Dossiers et relations documentaires

Rôles des sources

Source bibliographique / publication d’origine · https://doi.org/10.3390/microorganisms13061422

Un lien vers une autorité ne prouve pas à lui seul une affirmation juridique. Les résumés et les textes intégraux restent soumis aux conditions de leur source.

Statut documentaire

Pertinence à examiner

Bibliothèque

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